Hsp70はBaxに直接結合してアポトーシスを抑制することが知られていますが、アポトーシス中にBaxがHsp70からどのように解離するかのメカニズムはほとんど知られていません。最近の研究では、遺伝コード拡張技術を使用して生成された蛍光アミノ酸（ANAP）を組み込んだBaxとHsp70-YFPを用いた効率的な蛍光共鳴エネルギー転移（FRET）システムが開発されました。このFRETシステムを使用して、アポトーシス誘導物質がどのようにBaxをHsp70から解離させるかを解明しました。研究結果によると、特定のBaxトリガー部位に結合するBaxアクチベーターはBax-Hsp70相互作用を阻害しましたが、S184部位のリン酸化をブロックするBaxアクチベーターはこの相互作用に影響を与えませんでした。さらに、Hsp70-Hsp40相互作用の阻害剤はBax-Hsp70相互作用をブロックしました。p53アクチベーターとデスリガンドは、BH3-オンリープロテインを活性化することでHsp70からのBaxの解離を促進しました。これらの発見は、ANAP組み込みおよびYFP融合タンパク質を用いたFRETシステムがさまざまなタンパク質間相互作用の研究に役立つことを示唆しています。-カバーピクチャーの制作はサピエンスが担当しました。
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